【考研基础班】22云南大学826分子生物学与生物化学专业高分学长基础班第一课时开讲
学长介绍：Kin学长，本科生物技术专业,双非本科一战上岸,21考研初试总分390+,两门专业课都是125+,初试排名前三,对分子生物学与生物化学的出题规律较熟悉,对专业课的学习有一定经验。
一、科目介绍
1、考察趋势：
①从19年开始云大的分子与生化大纲基本不变；
② 和往年相比，整体内容减少，重难点更加偏向王镜岩《生物化学》第三版下册；
③题型更简单：单项选择题、判断题、填空题、名称解释、问答分析题；
④21年的826整体偏易，考的都是最基础的知识点，本来以为会考一些生物技术问题或者是比较新颖的诺贝尔化学奖之类的，但都没有涉及。
2、21年考点汇总：
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3、总结：
大家本科如果学的是生物类课程，你就会发现考察的都是特别基础的东西，只要学过就应该会的。所以大家学分子与生化的时候不要太紧张，书本内容虽然很多，但考试的时候老师会照顾大家的，绝对不会考得太深。
对于生化的学习，要求大家广泛学，重在理解，切忌死记硬背。
二、课程资料
1、王镜岩《生物化学》第三版
相当于生物人的“圣经”，不夸张讲，学好了它生物就能走遍天下。
有些人可能想用王镜岩两个学生出的第四版，其实两版内容是差不多的，只是有些知识点的讲法不太一样，我们授课还是以第三版为主，最好人手一本。
2、《红宝书》
里面为大家总结好了很详细的辅导资料，内容也很全面很有针对性，但是不建议大家在基础阶段就看这个资料，基础阶段必须要以生化这本书为主，只有课本知识达到一定程度了，这些辅导资料才能帮助你更好地记忆。
三、学习方法
1、课上主要进行知识点理解，简单勾画重难点
2、课下认真看书
该看的知识点都要看，虽然生化书看起来很痛苦，但其实你一旦看进去，就会发现好多东西真的很有用，而且很有意思，会帮助我们解决生活中的很多问题。
注：826涉及的东西很多，基础阶段需要大家认认真真看书，学会理解各种知识点最重要，考试时也不会考你死记硬背，因此不会为大家画太细的背诵内容。
四、第一章讲解：氨基酸
1、氨基酸的结构
（1）定义：蛋白质的构件分子。
（2）结构通式：
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（3）α-氨基酸：羧酸分子中α-碳原子上的一个氢原子被氨基替代而成的化合物称α-氨基酸。α-氨基酸是一切蛋白质的组成单位。
（4）蛋白质水解方法：蛋白质水解的产物即为氨基酸的混合物，不同水解方法各有其优缺点（书本123页）。
①酸水解：不引起消旋作用，得到 L-氨基酸，但色氨酸Trp完全被破坏。②碱水解：引起消旋现象，得到 D-和L-氨基酸的混合物，Trp稳定 。③酶水解：不引起消旋作用，也不破坏氨基酸，但水解不彻底，只能断开某几种氨基酸。（后期还会更详细的学习）
三种方法的利弊是考点，要注意分析记忆。具有消旋作用的分子式一般都有手性碳，即四个键均连着不同的基团。
2、氨基酸的种类
（1）三字母简写（书本124页）
一共20种，无论大纲上有没有，都是要求大家熟记的，单字母不用记忆。
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（2）按R基极性进行分类（常考知识点）：
①非极性氨基酸（8个）：丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、甲硫氨酸、脯氨酸
典型脂肪族氨基酸：
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R基团带的都是-CH基团，极性非常小。
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甲硫氨酸虽然带了S，但S周围仍被-CH包围，所以极性很弱。脯氨酸R基和α碳上的氨基直接成环，形成亚氨基，极性也很弱。
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典型芳香族氨基酸，除了苯环没有其他极性很强的基团。
②不带电荷的极性性氨基酸：丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、半胱氨酸、甘氨酸。
有极性，易溶于水。
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-OH、-SH（巯基）有极性有极性但没有酸性碱性氨基酸那么强。
注意：只有半胱氨酸里有巯基，二硫键就是由两个半胱氨酸结合而成。
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苯环上带-OH，所以也有极性，但不是特别强。
甘氨酸上的-H也有一定极性，但有种说法是甘氨酸处于极性和非极性之间的，这里只需要把它放在极性里记忆就行。
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羧基取代上了个氨基，导致极性没有那么强，但氨基还是有一定极性的。
③酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸将它放入pH为7的中性水溶液中，容易失去质子带负电荷。
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都带了羧基，容易失去氢离子，带负电荷。
④碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸
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都有氨基，都带着正电荷。
记忆方法：先记③④后记①②，根据结构式联想着记忆会更容易。
（3）按R基结构进行分类：
①芳香族氨基酸（带苯环）：苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸
②杂环氨基酸：组氨酸、脯氨酸
③脂肪族氨基酸：其它的氨基酸
2. 氨基酸的性质
（1）酸碱性质（书本131-134页）：
氨基酸在结晶形态或在水溶液中，并不是以游离的羧基或氨基形式存在，而是离解成两性离子（也称偶性离子）。在两性离子中，氨基是以质子化(-NH3+)形式存在，羧基是以离解状态(-COO-)存在。
在不同的pH条件下，两性离子的状态也随之发生变化。（-NH3+）一定情况下会失去质子，（-COO-）一定情况可以得到质子。
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氨基酸结构通式的氨基和羧基都是不带电的，但实际的存在形式并不是这样，而是以右面这种游离状态存在。
虽然它们总体的带电荷量为零，但不同，如下：
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pH计算公式：
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（2）等电点（PI）:
当溶液浓度为某一pH值时，氨基酸分子中所含的-NH3+和-COO-数目正好相等，净电荷为0。这一pH值即为氨基酸的等电点，简称pI。在等电点时，氨基酸既不向正极也不向负极移动，即氨基酸处于两性离子状态。
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一般题目中Ka1和Ka2都是给定常数，还是好算的。
其实市面上买来的练习题中这类题目出现的还是比较多的，但云大考得不多，基本上很少出现。建议大家还是要把计算过程了解一下，等电点的概念和公式一定要知道。
那带电荷的氨基酸如何计算等电点呢？
以谷氨酸为例：
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三个平衡常数的话，要先找到A0,不带电荷的状态，还按照原来的公式带入Ka1、Ka2计算即可。
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一样是要找到A0，然后带入公式即可。
（3）氨基酸的化学反应1.α-氨基参与的反应
①与亚硝酸反应与亚硝酸作用生成氮气，凯氏定氮法。根据氮在蛋白质中占比16％，可以通过氮推测蛋白质的量。
②酰化反应与丹磺酰氯反应，作为氮末端标记，可以用来确定某个氨基酸。
③烃基化反应与FDNB（2,4-二硝基氟苯）弱碱下反应，Sanger法：标记氮末端来测定肽链组成和氨基酸序列，和丹磺酰氯有异曲同工之处。
与PITC（苯异硫氰酸酯）弱碱下反应，Edman法：比FDNB更好用，常用。
④形成西佛碱与醛类化合物形成弱碱
2.α-羧基参与的反应（比较常规的化学反应）①成盐和成酯反应②成酰氯反应③脱羧基反应④叠氮反应
3.α-氨基和α-羧基参与的反应①与茚三酮反应（进行定性定量分析）：生成紫色物质，570nm有吸光值，产生的CO2可以定量。脯氨酸和羟脯氨酸反应后不产生氨气，直接产生黄色物质，440nm有最大吸光值。
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②成肽反应
4.侧链R基参加的反应：
①Pauly反应：检测酪氨酸、组氨酸
②半胱氨酸的巯基（-SH）反应：半胱氨酸氧化后形成胱氨酸，有二硫键（-S-S-）产生。断开二硫键的方法为：氧化法（过甲酸）、还原法（β-巯基乙醇）
生活中的例子：卷发
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（4） 氨基酸的光学性质（143-145页）
①旋光性：除甘氨酸无不对称碳原子因而无D-及L-型之分外，其它氨基酸有D-及L-型 ，蛋白质中存在的除甘氨酸外的氨基酸皆为L-型，在微生物体内及抗菌素中亦有D-型氨基酸存在(自由或肽结合形式)。
②光谱性质：20种蛋白质氨基酸只有在红外区和紫外区有吸收光谱。在近紫外区只有芳香族氨基酸可以吸收光。酪氨酸最大吸收光波长为275nm，苯丙氨酸为257nm，色氨酸为280nm。
分光光度法定量分析蛋白质，测定280nm处吸光值。
3、氨基酸的分离分配层析法的一般原理(chromatography):层析系统由两相组成：固相和液相。混合物在其中的分离情况取决于不同组分在这两相的分配情况，一般用分配系数K表示。
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（1）分配柱层析
柱内有亲水性的填充物作支持计，可以吸附水作为固定相；苯酚等不溶水的有机溶剂作为流动相。流动相流动时，混合物在两相中不断分配，不同分配系数的物质洗出速度不同，最后的收集物可以用茚三酮显色定量。
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原理不需要记得一字不差，考试的时候可能考到实验设计，你只需要讲出这个方法，并往里面填充一些原理即可。就算直接问你什么叫柱层析，你也只需要根据自己的理解进行描述。
（2）纸层析
滤纸纤维吸附的水为固定相，展层溶剂为流动相。
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（3）薄层层析（和纸层析原理相同，效率更高）
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（4）离子交换层析（要理解）
利用离子交换树脂作为支持剂，具有酸性或碱性基团。阳离子交换树脂和阴离子交换树脂：
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（5）气液层析流动相为气体如氢、氮等，固定相为固体表面颗粒的液体。
（6）高效液相层析（HPLC）特点：
①固定相支持剂颗粒细，因此表面积大。
②溶剂系统采取高压，洗脱速度快。
③可替代分配层析、离子交换层析、吸附层析、凝胶过滤等。
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