【考研强化班】22年云南大学826生物化学与分子生物学专业高分学长强化班开讲，速看！
学长介绍：Kin学长，本科生物技术专业,双非本科一战上岸,21考研初试总分390+,两门专业课都是125+,初试排名前三,对分子生物学与生物化学的出题规律较熟悉,对专业课的学习有一定经验。
一、红宝书使用方法
大家手里的红宝书资料就相当于知识点的总结，它能够帮助大家更好地背诵和应试，但我不建议大家在基础没打牢的时候就直接看红宝书，生化和分子的教材才是重中之重的。
红宝书内容还是比较全面的。当然有些内容我们还是要做取舍，有些东西可以不看，有些东西还要进行一个扩展补充。大家也要通过生化课本进行查漏补缺，通过红宝书提高效率。
红宝书在编排上还是非常不错的，每一章都把需要了解记忆的概念列出来了，相当于大纲，大家可以对照着知识点去检测自己这个地方是否掌握，后面都是有答案，可以自行进行校对掌握。如果觉得答案还不够详细，那就对照书本进行补充。
二、蛋白质知识点汇总
1、概念
①简单蛋白、结合蛋白、基本氨基酸、等电点；
②甲醛滴定法（不太重要，偏化学）；
③Edman降解、一级结构、肽键；
④构型与构象（简单了解）、二面角（偏数学，不会考）；
⑤二级结构、超二级结构、结构域、三级结构、四级结构、亚基、别构蛋白（别构效应、协同效应...）、分子病（细胞贫血症）、水化层、双电层、蛋白质的变形与复原、盐析与盐溶
2、氨基酸
分类、基本氨基酸的结构、分类、名称、符号（三字母）、化学反应、鉴定、蛋白质的水解（酶：可能涉及选择题和大题基因工程等等，要注意）
3、蛋白质的结构
一级结构：结构特点、测定步骤、常用方法、酶；
二级结构：四种、结构特点、数据、超二级结构；
三级结构：主要靠巯水键维持；
四级结构：变构现象；
结构与功能的适应、结构变化对功能的影响（别构效应）、典型蛋白质。
4、蛋白质的性质
可以和氨基酸的性质类比学习；分子量的测定方法、酸碱性、溶解性、变形、颜色反应。
三、蛋白质具体复习
第一节:蛋白质通论
（一）蛋白质的功能多样性（蛋白质的几个作用一定要记忆）
1. 催化功能：蛋白酶
2. 结构功能：结构蛋白，像细胞里的骨架蛋白、细胞膜里的蛋白质
3. 运输功能：血红蛋白运输氧气、二氧化碳
4. 贮存功能：卵清蛋白提供能量
5. 运动功能：马达蛋白、有丝分裂过程中纺锤丝将染色体拉向两端
6. 防御功能：抗体
7. 调节功能：激素
8. 信息传递功能：一些信号分子，和激素相像。更多指的是受体、视觉信息传递等等。
9. 遗传调控功能：DNA复制、组蛋白
（二）蛋白质的分类
1. 按分子形状分类（1）球状蛋白（2）纤维状蛋白
2. 按分子组成分类
（1）简单蛋白：氨基酸链组成
（2）结合蛋白：除了氨基酸还会有其他的基团或者金属离子（辅基）
通过这些辅基进行化学反应。
（三）蛋白质的元素组成与分子量
1.元素组成：C、H、O，有些蛋白质还会有S、P和一些金属元素。 N含量为16%，所以经常通过测定样品中的N含量来测定蛋白质含量。
2.蛋白质的分子量：变化量很大（了解即可）
（四）蛋白质的水解
1. 酸水解：不引起消旋作用，得到 L-氨基酸，但色氨酸Trp完全被破坏。
2. 碱水解：引起消旋现象，得到 D-和L-氨基酸的混合物，Trp稳定 。
3. 酶水解：不引起消旋作用，也不破坏氨基酸，但水解不彻底，只能断开某几种氨基酸。
这里就不详细展开了，生化书上的内容一定要仔细看，要掌握。
第二节：氨基酸
（一）氨基酸的结构与分类
1. 基本氨基酸（20种）基本氨基酸主要是用来合成蛋白质的。
注意：不是所有的氨基酸都是用来合成蛋白质的，也有一些以游离状态存在，自己发挥作用。
首先一定要把20种氨基酸的三字母表达方式背下来，单字母不记也行。
分类（书上内容看一下，特别的几种氨基酸要记一下）：
（1）脂肪族氨基酸（15种）：重点是每个氨基酸带了什么基团，这个要区分开。像半胱氨酸带了巯基（形成二硫键）等等。
（2）芳香族氨基酸
（3）杂环氨基酸：紫外吸收光谱
（2）（3）部分考得不多，了解每个包含什么氨基酸即可。
①非极性氨基酸（8个）：丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、甲硫氨酸、脯氨酸；
②不带电荷的极性性氨基酸：丝氨酸、苏酸酸、酪氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、半胱氨酸、甘氨酸；
③酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸；
④碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸。
按极性分类的氨基酸是一定要记的，很重要。
2.不常见的蛋白质氨基酸羟脯氨酸（了解即可）
3.非蛋白质氨基酸
（二）氨基酸的性质
1. 物理性质
旋光性、苯环氨基酸吸收光谱、氨基酸滴定曲线（没必要）
2. 化学性质
（1）氨基的反应（重点）
①酰化：形成一个基团用来保护氨基。
②与亚硝酸作用：很重要，与凯氏定氮法类似，通过氮气的产生量来推测蛋白质的量。
③与醛反应：形成西佛碱
④与本异硫氰酸酯（PITC）反应：通过不断解离含氮端氨基酸，用以分析蛋白质序列，很重要的反应，要掌握。
⑤磺酰化
⑥与2,4-二硝基氟苯（DNFB）反应，丹磺酰氯效果更好
⑦转氨反应：蛋白质代谢，通过转氨酶实现氨基转移
（2）羧基的反应：不重要，简单看看即可。
（3）与茚三酮反应：脯氨酸不同，可以通过释放二氧化碳的量来推测氨基酸含量。
（4）侧链的反应（记一些比较常见的）：
①二硫键：可以通过两种方式断裂（氧化、还原）
②烷化
③与重金属反应
（5）氨基酸的检验（很重要！选择题容易出）
①pauly反应
②坂口反应反应的过程不用管，但要知道每个反应对应的氨基酸是什么。
（三）色谱与氨基酸的分析分离
1. 基本原理（了解）
高效液相层析HPLC原理要了解，流动相和固定相的状态不是一定的等等。
2.色谱的分类（自己回去要看一下）
按流动相分为：气相、液相、超临界色谱按介质可分为：纸层析、薄层层析、柱层析等按分离机制分为：吸附层系（抗原抗体）、分配层析、分子筛层析等（原理都要了解，要去看书）
3.色谱的应用
第三节：蛋白质的一级结构
（一） 肽键和肽
注意一下，肽面中的碳碳单键不能旋转。
（二）肽的理化性质
（三）一级结构的测定
一般的测定步骤很重要，万一出一个实验设计的大题，要能答出几个步骤。
1. 常用方法：
①N末端（红宝书上很清楚，要仔细看一下）；②C末端。
2.肽链的完全水解和氨基酸组成的测定。
3.肽链的部分水解和肽段的分离。要知道胰蛋白酶作用在哪里、胃蛋白是哪些、溴化氢等等知识点。
4. 多肽链中氨基酸顺序的测定
5. 二硫键位置的确定（结合书来理解）
（四）多肽合成（不是重点可以不用看）
第四节：蛋白质的高级结构
构型构象和二面角了解即可，不是重点。
（二）二级结构
一条肽链在一级结构基础上，通过氢键作用形成的高级结构。
1. α-螺旋转一圈多少氨基酸？直径？影响α-螺旋生成的氨基酸有哪些？自己都要看。
2. β-折叠：平行折叠和反平行折叠？二面角？Φ角？容易出现在纤维蛋白。
3. β-转角：球状蛋白表面，肽链曲折形成。
4. 无规则卷曲：其实也是有一定规则的。
5. 超二级结构：结构域
（三）蛋白质的三级结构
（四）蛋白质的四级结构
血红蛋白往往具有别构效应，亚基之间影响变化。
第五节：蛋白质结构与功能的关系
别构效应要弄清楚，正协同、负协同？一定要用比较专业的术语进行回答。分子病的概念？共价修饰：磷酸化、乙酰化等等一级结构的断裂：酶激活，发挥活性。
第六节：蛋白质的性质
1. 沉降系数：不同的分子质量在不同的液体中沉降系数不同，具体的自己去了解。
2. 分子排阻层析法：凝胶颗粒，分子量大的容易洗脱出来，通过曲线可以对应。
3. SDS聚丙烯酰胺凝胶电泳：带很多负电荷，使电荷差异不大
（二）蛋白质的酸碱性
等电点的概念很重要pH和pI的关系？
（三）蛋白质的胶体性质
丁达尔效应要明白
（四）蛋白质的变性
破坏的是高级结构，不会破坏肽链。导致变性的因素有哪些？影响因素（温度、pH、有机溶剂、盐类等等）表面活性剂的作用？
（五）蛋白质的颜色反应
1. 双缩脲反应：紫色络合物、540nm吸光值、肽链太短不能进行反应
2. 黄色反应：遇到硝酸变黄（芳香族）
3. 米伦反应
4. 乙醛酸反应
5. 坂口反应
6. 费林试剂：是双缩脲的发展，灵敏度高
（六）蛋白质的分离提纯
1. 粗提：沉淀、分级、除盐和浓缩（破坏水化层）
2. 精制
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