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一、介绍课程
我们的课程是614/349的考研辅导，614和349是通用的，在大纲中考察的重点是一样的，只不过具体的题目不同。课程主要分为三个阶段：基础班、强化班、冲刺班。基础班会先带领大家过一遍课本，熟悉知识点，内容比较多。强化班进而详细的讲解考点，系统的综合起来。会在基础班的基础上加大难度，将知识点系统的综合总结起来。冲刺班进行最后突破重点难点。
二、生化参考书目
推荐王镜岩第四版上下册，同步辅导的习题集不是特别重要，其中有一点错题，可以稍微做一下里面的经典真题，不用把它当做主要的习题。
三、考试重点章节
上册的第2、3、4、5、6、7、8、9、10、11、12章比较重要，1、13可以稍微了解一下，第1章里面的名词解释可能会考，第13章常见的维生素、酶的辅酶可能在选择题当中考到，第2、3、4、5章主要是蛋白质氨基酸。
下册主要是第17、18（大量必考）、19、20、21、22、24、25（主要考氨基酸）、27、30、32、33章，基本都是很重要的代谢过程。26章了解一下氨基酸的生物合成，了解一下就好不是考试的重点。31章DNA重组的概念，可能会在名词解释中考，具体的内容不用怎么看。有些章节不用看，但会考到里面的一些小点，比如16章的磷酸肌酸PCr是肌肉中能量的主要储存形式。
四、考试大纲
生物化学试卷结构为：判断20%（30分），选择 25-30% （37.5-45分），填空10-15%（15-22.5分），名词解释16-20%（24-30分），计算和问答20-24%（30-36分）。
糖类（上册）
1、糖的存在与来源和生物学作用。
2、糖的命名与分类，常见单糖、寡糖、多糖和结合糖的结构特点和相关概念。
3、糖的研究方法。
糖代谢和生物氧化（下册）
1、糖的消化吸收和转运。
2、糖酵解途径。
3、三羧酸循环途径。（大量必考）
4、生物氧化和氧化磷酸化作用。
5、磷酸戊糖途径、糖异生途径、糖原的合成和分解和糖醛酸途径等其他糖代谢途径。
蛋白质（上册）
1、蛋白质的生物学意义、元素组成和分子大小和分类。
2、蛋白质的基本结构单位氨基酸，20种基本氨基酸的结构、命名、简写、分类、物理性质、化学性质、氨基酸混合物的分析分离和氨基酸的制备。
3、肽和肽键的结构、肽的物理和化学性质以及天然存在的活性肽的结构和功能。
4、蛋白质结构的各组织层次的相关概念、类型、特点和典型例子，研究蛋白质一级结构和高级结构的蛋白质一级结构的测定的方法，维持蛋白质结构的作用力。
5、蛋白质的结构和功能的关系。包括蛋白质一级结构和高级结构的关系，一级结构和功能关系及其中涉及的基本概念；抗体的基本结构和利用抗体的检测方法；蛋白质高级结构与功能的关系；以及其中涉及的有关别构效应等概念。
6、蛋白质的性质。包括蛋白质的酸碱性质及相关概念；蛋白质变、复性概念及本质、因素和变性蛋白质的特征；蛋白质的胶体性质，沉淀及相关概念（盐溶、盐析等）；电泳的概念；蛋白质的颜色反应等。
7、蛋白质的研究方法。包括蛋白质分离纯化的一般原则、基本流程、分离纯化方法及分析鉴定方法涉及的概念原理和应用；几种重要方法如电泳的分类，重要的电泳方法的特点；蛋白质分子量测定的主要方法；蛋白质含量和纯度测定的方法；生物活性测定中的相关概念等。
蛋白质降解和氨基酸代谢 （下册）
1、蛋白质的降解及其消化吸收和转运。
2、氨基酸的分解代谢。包括氨基酸氧化脱氨、转氨作用，联合脱氨作用；氨的转运的两种方式及尿素循环；α－酮酸的代谢去路，进入TCA cycle的入口，生糖、生酮、生糖兼生酮氨基酸的概念分类；脱羧反应的基本特点；脱羧过程中产生的生物活性物质。
3、由氨基酸衍生的其他重要物质。包括一碳单位的种类、载体、四氢叶酸和S-腺苷甲硫氨酸的结构；一碳单位其生理意义；含硫氨基酸的代谢、芳香族氨基酸的代谢、精氨酸的代谢和支链氨基酸的代谢。
4、氨基酸的合成代谢的基本分族。
核酸
1、核酸的种类和分类、命名、生物功能和在医药领域的应用。
2、核酸的基本组成单位核苷酸的组成、结构和性质。
3、核酸的共价结构和高级结构。包括核酸共价连接的基本方式与一级结构的书写方式；DNA的二级结构及其中涉及的概念、简写；核小体的结构；真核生物染色体的组装模型；DNA的三级结构；拓扑异构体的概念；三种RNA的一级结构特点，tRNA的二级、三级结构特点，rRNA的几种类型在真核、原核细胞核糖体中的分布。
4、核酸的性质。包括一般物理性质；紫外吸收性质；变、复性性质以及其中涉及的概念；核酸的其他性质。
5、核酸的研究方法。包括核酸的分离纯化；凝胶电泳方法；限制性内切酶的作用特点和应用；Southern Blotting, Northern Blotting等方法的原理、应用及进展；核酸分离纯化的基本过程和定量测定方法；超速离心、核酸序列测定和人工合成的原理；PCR等相关实验技术。
基因：30、31、32
DNA的生物合成
1、中心法则。
2、DNA的复制。包括半保留复制的概念；复制的起点和方式；半不连续复制及其相关的概念；复制中涉及的酶和蛋白的作用及衍生的应用；复制的基本过程；真核细胞与原核细胞复制的区别。
3、DNA的损伤和修复。包括DNA修复方式；各种修复方式的机理；DNA突变的方式及几类引起DNA突变的试剂。
4、逆转录。包括逆转录的概念，逆转录酶的性质和逆转录的简单过程；逆转录发现的理论及现实意义；掌握PCR、RT-PCR等涉及的方法。
RNA的生物合成
1、转录过程中涉及的各种因素。包括转录、模板链、编码链、有义链、反义链、正、负链等概念；原核RNA聚合酶的特点和转录过程；真核生物RNA聚合酶的分类及转录产物；启动子及转录因子的概念；终止子、终止因子、通读、抗终止因子等概念；大肠杆菌两类终止子的结构特点和终止作用的机理；真核和原核细胞转录的区别。
2、转录后加工过程以及涉及的概念。包括转录后加工的概念、断裂基因、内含子、外显子、多顺反子、单顺反子、5’帽子、3’polyA tail、RNA拼接、编辑、RNA再编码等概念；原核和生物转录后加工的过程；RNA功能的多样性。
3、病毒RNA的复制的基本过程和复制酶的特点以及几种病毒复制过程的特点。
蛋白质的生物合成
1、蛋白质的生物合成的分子基础。包括mRNA、tRNA、rRNA的作用，核糖体、多核糖体的作用和特点；密码子的概念和特点。
2、蛋白质生物合成的过程。包括真核和原核细胞中蛋白质合成的过程和比较；新生肽链的翻译后加工的主要方式和相关概念；翻译的抑制剂等。
3、蛋白质的翻译后定向运输及加工的机理和相关概念。
酶
1、酶的基础知识。包括酶催化作用的特点，特别是酶的专一性概念及其机理以及酶的调节控制涉及的基本概念；酶的化学本质及组成；蛋白质类酶的分类组成和概念；辅酶和维生素；ribozyme的概念；酶的分类命名特别是EC编号系统及七大类酶的名称；abzyme、固定化酶等相关概念；酶工程的相关概念；酶在医药业的应用。
2、酶反应速度和酶促反应动力学。包括酶促动力学的概念；酶反应速度的表示方法；酶活力、各种酶活力单位、比活力、回收率、纯化倍数等概念及相关的计算方法；影响酶反应速度的因素和产生的影响；底物浓度对反应速度的影响，即米氏方程的推导、动力学参数的意义、双倒数作图法和有关计算；各种抑制剂的概念；可逆抑制剂的作用特点、动力学方程和作图。
3、酶的作用机制和酶的调节。包括酶活性中心的概念及特点；酶活性中心的分析方法；酶催化反应的独特性质；影响酶高效率催化的因素；酶的活性调节中别构调节、可逆共价修饰、酶原激活中涉及的概念，及调节方式和特点，同工酶的概念。
五、复习方法与规划经验分享
5-6月：首先过一遍课本，了解一下每章的内容和其中的重点和考察点，如果觉得内容太多比较枯燥，可以先跟着网课学，之后的基础班课程会带领大家过一遍课本，学习重点，不需要盲目的全部都去学习。
7-8月：第二轮过课本，开始每学一章做一章对应的习题，做题的时候可以有意识地去记一些重点知识点。做题中出现的比较多的知识点可以对应课本背诵一下，对知识点进行选择性的重点掌握。
9-11月：第三轮过课本，开始总结每章的重点内容并背诵，特别是下册的代谢过程，可以自己总结一下。开始刷真题，最好过两遍，一遍可以跟着课本再掌握一下还不熟悉的知识，一遍不看课本练习假装在考试。
12月：查缺补漏，巩固知识点，多看看真题，进入冲刺阶段，还是有一定的整体重复率，要多刷真题。
给大家几点小建议：
下册的代谢过程，几大章讲同一个物质，可以将其串起来，找出交叉点物质很重要。可以自己进行一下总结，把知识点串联起来，可以在脑中对知识点有一个梳理过程，不容易忘记。
做题的时候，可以把每一题考查的知识点在书上找到
课本是很重要的，复习的时候注意到课本上的图示和表格，把课本吃透。
结合上下册对一个物质进行综合性学习，对上下册进行一下内容总结，将知识联系到一起。可能下册没有出现的内容在上册中，并贯穿下册的知识点。要在理解知识之后在进行归纳，也可以询问学长学姐等解答，对知识要学会融会贯通。
不要乱攀比，由于个人学习情况和学习效率等问题，每个人的学习进度也是不同的。不要因为别人的学习进度比较快一点就否定自己，认为自己学不完了或者怎样，不要焦虑。把自己该做的做完，努力了就一定不会辜负自己。
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